免疫细胞表面有很多不同的模式识别受体,用以识别来自病原体或者受损伤细胞的特定分子结构,其中最主要的一类就是C type Lectin受体(CLR)。虽然绝大部分CLR在与碳水化合物配体结合时依赖钙离子,但也有一些可以在不依赖钙离子的前提下进行,另外还有一些CLR能够与蛋白质以及脂类结合。CLR信号参与了免疫细胞的多种功能,包括细胞迁移,粘附以及淋巴结的扩张或收缩等等。
CD302是最近发现的一类新型的CLR,是最简单的I型跨膜蛋白。CD302主要表达于肺脏、PBMC以及脾脏等组织的髓系细胞中,比如单核细胞、巨噬细胞、DC等等。激活后的细胞CD302的表达量会发生下调。此前研究发现CD302与胞内的细胞骨架具有空间上的相关性,这表明CD302可能参与了细胞的年付以及迁移过程。
目前还没有找到CD302的确切配体分子,但是已有的结果表明CD302不具有典型的CLR的糖类结合的能力。另外,CD302与其它CLR相似,具有促进抗体介导的内吞作用的能力。
针对CD302的具体功能,来自澳大利亚悉尼ANZAC研究所的Derek N. J. Hart课题组进行了深入研究,相关结果发表在最近一期的《Journal of Immunology》杂志上。
首先,作者检测了小鼠不同组织中CD302的表达水平,结果显示,CD302在小鼠中的表达分布与在人体内的相似,及主要表达于肺脏、脾脏以及PBMC中。另外,作者发现迁移的DC中CD302的表达量明显高于不迁移的DC。进一步,作者发现CXD302的表达与CD68阳性的免疫细胞具有很强的相关性。
之后,作者构建了CD302缺失突变体小鼠。通过比较其与野生型小鼠,作者发现突变体小鼠中DC的迁移能力发生了明显的下降。
最后,作者通过免疫荧光成像的方式发现CD302的缺失能够降低DC向淋巴结迁移的能力,而且CD8效应T细胞的反应也受到了明显的抑制。
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